Concept information
Término preferido
activité enzymatique
Definición
-
Mesure de l'action d'une enzyme.
Facteurs influençant l’activité enzymatique :
– la concentration en enzymes du milieu ;
– la quantité de substrat sur lequel agit l’enzyme ;
– la quantité d’éléments entrant dans la réaction (oxygène pour les réactions d’oxydation, eau pour l’hydrolyse, minéraux, etc.) ;
– l’acidité ou le pH du milieu : la modification des liaisons ioniques change la structure de la protéine, ce qui influe sur son potentiel d’action. Ainsi les protéases ont un optimum d’activité en général à pH = 5 ;
– la température : son élévation favorise l’activité enzymatique jusqu’au point de début de dénaturation ou de coagulation de la protéine. Sa sensibilité à la dénaturation thermique baisse lorsque la teneur en eau du milieu diminue ;
– l’activité de l’eau : l’enzyme est plus active à forte aw (eau disponible) à cause d’un meilleur contact enzyme-substrat, d’une meilleure mobilité ; ceci est encore plus vrai lorsque les enzymes sont hydrosolubles.
Certaines enzymes comme les lipases ou les lipoxygénases, de nature hydrophobe sont plus actives lorsque l’activité de l’eau diminue ; ces deux enzymes sont présentes dans les farines et contribuent à des modifications qualitatives associées au temps de plancher ;
– la force ionique (voir Dissociation ionique) : en panification, elle est influencée par la présence de sel dont la dissociation ionique modifie l’équilibre ionique de l’enzyme et donc sa structure. Généralement, lorsque la force ionique augmente (pouvoir oxydant et réducteur), l’activité enzymatique diminue ;
– le potentiel d’oxydo-réduction : la structure tertiaire protéique de l’enzyme est aussi fonction des liaisons disulfures formées par oxydation. La modification du potentiel d’oxydo-réduction modifie l’équilibre des liaisons et donc les possibilités d’action de l’enzyme.
URI
http://opendata.inrae.fr/PAN/C_128
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